Fassisi-dag

Fassisi heeft in het kader van een tweejarig onderzoeksproject samen met partners de volgende generatie lateral-flow-testsystemen ontwikkeld, waarbij gebruik wordt gemaakt van de gepatenteerde Strep-tag-technologie.
 
Met behulp van deze technologie kunnen de hoogst mogelijke gevoeligheid en specificiteit worden bereikt bij lateral-flow-tests.

Technische achtergrond van de Fassisi-tag
Het Strep-tag®-systeem is sinds het begin van de jaren ’90 een erkende methode die met succes wordt toegepast bij de affiniteitschromatografische zuivering van eiwitten.

De Strep-tag®-technologie vindt haar oorsprong in de sterke bindingsaffiniteit van de eiwitten streptavidine en biotine: streptavidine wordt geproduceerd door de bacterie Streptomyces avidinii en heeft een buitengewoon hoge bindingsaffiniteit voor biotine. Deze hoge bindingsaffiniteit tussen streptavidine en biotine wordt al decennia lang routinematig toegepast in de biotechnologie voor detectie en signaalversterking in enzyme-linked-immunoassays (ELISA).

Sinds het begin van de jaren '90 is dit systeem geoptimaliseerd en zijn uit de bindingspartners biotine en streptavidine de peptiden (Strep-tag®) en (Strep-Tactin®) ontstaan.

Strep-tag® is het synthetische peptide van biotine, dat uit acht aminozuren bestaat en een buitengewoon sterke bindingsaffiniteit vertoont voor Strep-Tactin®, het synthetische derivaat van streptavidine. Strep-tag® kan zowel aan het N- als aan het C-terminale uiteinde van eiwitten worden gekoppeld, zonder dat hun biologische eigenschappen worden gewijzigd. Deze buitengewoon sterke binding tussen Strep-tag® en Strep-Tactin® wordt onder andere gebruikt om aan Strep-tag® gekoppelde, recombinante eiwitten, ook uit celmengsels, volledig en onder fysiologische omstandigheden te zuiveren.

De Fassisi-tag past deze eigenschappen toe in een lateral-flow-assay.